Allostérique

"allostérique" dans l'encyclopédie

• LIAISONS CHIMIQUES Liaisons biochimiques faibles

  • Écrit par Antoine DANCHIN
  • 32 443 mots
  • 9 médias

  Cette expérience a été précisément réalisée avec une enzyme allostérique, responsable de la dégradation du glycogène, la glycogène-phosphorylase b, et on a même pu montrer qu'en détruisant chimiquement le site de liaison de l'effecteur allostérique positif, il était encore possible d'activer la molécule par une famille de solvants organiques (Dreyfus et coll.

• MÉTABOLISME

  • Écrit par Paul DI COSTANZO, Charles KAYSER et Jo NORDMANN
  • 46 120 mots
  • 9 médias

  Ces régulations, de nature allostérique, mises en jeu au niveau des premières enzymes de voies métaboliques : acétyl-CoA-carboxylase, citrate-synthétase, pyruvate-carboxylase, montrent à quel point la synthèse des acides gras est influencée par les intermédiaires du cycle tricarboxylique. Au niveau du rapport ATP/ADP Ces régulations allostériques sont complétées par celles qu'exerce la nécessité pour la cellule de maintenir la constance du rapport ATP/ADP.

• COHEN GEORGES N. (1920-2018)

  • Écrit par Michel VÉRON
  • 7 970 mots
  • 1 média

   coli régulée par la thréonine : la rétro-inhibition par la thréonine des activités de l’enzyme est due à un effet direct « allostérique » sur la protéine, lié à un changement de conformation de la protéine. Nommé attaché de recherche au CNRS par Frédéric Joliot dès 1944, Georges Cohen est l’un des premiers chercheurs en biologie de cet organisme, au sein duquel il fera toute sa carrière.

• AÉROBIOSE & ANAÉROBIOSE

  • Écrit par Claude LIORET
  • 15 030 mots
  • 1 média

  D'autre part, les concentrations élevées en ATP (fréquentes en aérobiose) inhibent, selon un processus allostérique, l'activité de divers enzymes de la glycolyse en particulier celle de la phosphofructokinase. L'excès d'ATP peut ainsi ralentir considérablement l'utilisation des glucides.

• ENZYMES Site actif

  • Écrit par Gabriel GACHELIN
  • 21 757 mots
  • 4 médias

  Ils ont été menés sur des systèmes hydrolytiques simples mais les résultats obtenus s’appliquent à la plupart des enzymes et servent de référence pour discuter de réactions multiétapes, comme celles qui surviennent dans les complexes multienzymatiques ou des réactions « déviantes » comme lors du contrôle allostérique de l'activité des enzymes. Le complexe enzyme-substrat dans le site actif Considérons une enzyme E et son substrat S.