Chiralité

"chiralité" dans l'encyclopédie

• CHIRALITÉ, chimie

  • Écrit par Pierre LASZLO
  • 7 408 mots

  La fortune de la notion de chiralité, son emprise durable sur la chimie organique, lui vinrent de l'existence d'un puissant test opératoire, dès son introduction dans les années 1850-1860. Au temps de Pasteur, les chimistes étaient dépourvus de bons moyens d'investigation de la structure des molécules, tels que la diffraction des rayons X par les cristaux.

• KNOWLES WILLIAM (1917-2012)

  • Écrit par Encyclopædia Universalis
  • 1 672 mots
  • 1 média

  Noyori Ryoji perfectionnera cette technique de catalyse par chiralité et Karl Barry Sharpless l'étendra aux réactions d'oxydation. William Knowles meurt le 13 juin 2012 à Chesterfield, dans la banlieue de Saint Louis.

• STÉRÉOCHIMIE Stéréochimie organique

  • Écrit par Henri B. KAGAN et Charles PRÉVOST
  • 77 270 mots
  • 5 médias

  Le carbone lié à quatre substituants tous différents est appelé carbone asymétrique ; on lui affecte fréquemment un astérisque : Depuis quelques années, on désigne par «  chiralité » (du grec kheir, main) le fait, pour une molécule, de pouvoir exister sous deux formes inverses optiques, comme le sont (sensiblement) nos deux mains. Le carbone asymétrique est appelé « carbone chiral », ou « centre de chiralité » ; il vaut mieux dire « site de chiralité », car on conçoit difficilement un « centre d'asymétrie ».

• ORIGINE DE LA VIE

  • Écrit par André BRACK
  • 63 129 mots

  On dit que les acides aminés ont la même chiralité (du grec kheir, « main ») ou qu'ils sont homochiraux. La chiralité des acides aminés naturels correspond à la géométrie L (nomenclature dérivée de lévogyre ou gauche, survivance d'une appellation ancienne fondée sur le fait que la plupart des acides aminés naturels dévient la lumière polarisée vers la gauche).

• PROTÉINES (histoire de la notion)

  • Écrit par Pierre VIGNAIS et Encyclopædia Universalis
  • 13 694 mots
  • 4 médias

  On découvre alors que, dans les aminoacides qui entrent dans la composition des protéines, à l'exception toutefois de la glycine, le carbone qui porte à la fois le groupe aminé (NH2) et le groupe carboxylique (CO), est asymétrique et possède une chiralité lévogyre. La liaison peptidique Par quel genre de liaison les unités aminoacides (monomères) sont-elles associées les unes aux autres pour former une protéine (polymère) ? C'est en septembre 1902, au cours d'un congrès tenu à Karlsbach que deux chercheurs, Franz Hofmeister, professeur de pharmacologie à l'université de Prague, et Emil Fisher, directeur de l'Institut de chimie de l'université de Berlin, décrivent des résultats expérimentaux qui seront à l'origine du concept de liaison peptidique.