Hème

"hème" dans l'encyclopédie

• HÉMOGLOBINE

  • Écrit par Max Ferdinand PERUTZ
  • 21 359 mots
  • 7 médias

  Ce phénomène signifie qu'il y a une sorte de relation entre les hèmes d'une même molécule, et les physiologistes l'ont appelée « interaction hème-hème ». La meilleure image du mécanisme sous-jacent à l'interaction hème-hème est donnée par le graphe logarithmique (fig. 2). La courbe d'équilibre commence en ligne droite, inclinée à 450 par rapport aux axes du graphique, parce que, au début, les molécules d'oxygène sont si rares qu'un seul hème dans chaque molécule d'hémoglobine a une chance de se saisir de l'une d'elles, et tous les hèmes, de ce fait, réagissent de façon indépendante, comme dans le cas de la myoblogine.

• FISCHER HANS (1881-1945)

  • Écrit par Georges BRAM
  • 1 960 mots

  Il cherche à déterminer la structure chimique de l'hème, partie de l'hémoglobine de nature non peptidique. Avec beaucoup d'opiniâtreté, mêlant virtuosité expérimentale et raisonnements rigoureux, Fischer et ses collaborateurs décomposent l'hème en composants plus simples et montrent qu'elle est constituée d'un cycle tétrapyrrolique : une porphyrine.

• FER Rôle biologique du fer

  • Écrit par Carole BEAUMONT
  • 26 018 mots
  • 3 médias

  Pour les bactéries pathogènes ou commensales, l'hème représente une source importante de fer, et les bactéries ont développé des systèmes de transport de l'hème, libre ou complexe à l'hémopexine ou à l'hémoglobine. Ces différents composés, héminiques ou non héminiques (fer-citrate ou fer-sidérophore), sont captés par les bactéries à l'aide de différents transporteurs membranaires spécifiques.

• PORPHYRINES

  • Écrit par Alfred GAJDOS
  • 17 567 mots
  • 3 médias

  Les recherches biologiques indiquent : – une inhibition rétrograde de l'acide δ-aminolévulinique-synthétase par la protoporphyrine et l'hème ; – la répression physiologique du gène opérateur qui tient sous sa dépendance la formation de l'acide δ-aminolévulinique-synthétase (cf. enzymes, biologie - La biologie moléculaire). S. Granick pense que le corépresseur est l'hème.

• PYRIDOXINE & PYRIDOXAL

  • Écrit par Geneviève DI COSTANZO
  • 3 356 mots

  En outre, le phosphate de pyridoxal est la coenzyme de la δ-aminolévulinase (enzyme jouant un rôle dans la biosynthèse de l'hème) et de la tryptophane synthétase. Enfin, la phosphorylase A du muscle contient quatre molécules de phosphate de pyridoxal indispensables au maintien de la structure dont dépend l'activité de l'enzyme. Le déficit en phosphate de pyridoxal produit l'avitaminose B6.