Héminique

"héminique" dans l'encyclopédie

• FER Rôle biologique du fer

  • Écrit par Carole BEAUMONT
  • 26 015 mots
  • 3 médias

  L'absorption intestinale du fer Le fer dans l'alimentation existe sous deux formes, héminique et non héminique. Dans la forme non héminique, le fer est, sous forme ferrique, associé à des molécules chimiques comme le citrate, les tanins, les polyphénols, etc. Il est alors insoluble et faiblement biodisponible. Chez l'homme, un régime alimentaire normal journalier contient environ 13-18 mg de fer, dont seuls 1-2 mg sont absorbés journellement.

• PORPHYRINES

  • Écrit par Alfred GAJDOS
  • 17 564 mots
  • 3 médias

  L'oxydation du tryptophane en formylcynurénine est sous la dépendance d'une enzyme héminique (porphyrinique), la tryptophane-pyrrolase. On trouve donc les composés porphyriniques, remplissant des fonctions physiologiques fondamentales, dans toutes les cellules vivantes, aussi bien végétales qu'animales. Aussi admet-on en général que les porphyrines constituent les premiers maillons de la chaîne évolutive qui, synthétisés dans des conditions terrestres primitives par voie abiogénétique (non enzymatique) à partir des composés organiques simples, ont rendu possibles la naissance et l'évolution des êtres vivants.

• HÉMOGLOBINOPATHIES

  • Écrit par Michel COHEN-SOLAL et Jean-Claude DREYFUS
  • 21 180 mots
  • 6 médias

  L'observation des ressemblances et des variations de la séquence des quatre chaînes α, β, γ et δ, la comparaison avec la séquence d'une autre protéine héminique, la myoglobine, qui donne aux muscles leur couleur rouge, et la permanence de la chaîne α dans toutes les hémoglobines ont permis à V. M. Ingram d'avancer l'hypothèse d'un schéma évolutif au niveau moléculaire : une protéine ancestrale, ressemblant à la myoglobine, aurait donné naissance à la chaîne α ; celle-ci, par de nouvelles modifications, aurait produit la chaîne γ et enfin les chaînes β et δ.

• PLASTES

  • Écrit par Roger BUVAT et Gérard LEDOIGT
  • 31 378 mots
  • 4 médias

  Ce sont d'abord des transporteurs d'électrons tels que les cytochromes f et b6 qui sont des protéines héminiques, la ferrédoxine, protéine non héminique mais renfermant du fer et du soufre, la plastocyanine, une plastoquinone (peut-être plusieurs) et d'autres transporteurs encore dont l'ensemble constitue la chaîne photosynthétique. Il faut encore ajouter les accepteurs d'électrons et de protons, comme le NADP (nicotinamine-adénine-dinucléotide-phosphate), ainsi que l'ADP et l'ATP qui interviennent dans la photophosphorylation et le stockage de l'énergie lumineuse sous forme d'énergie chimique.

• MÉTABOLISME

  • Écrit par Paul DI COSTANZO, Charles KAYSER et Jo NORDMANN
  • 46 120 mots
  • 9 médias

  La succino-déshydrogénase est une flavoprotéine, flavine adénine dinucléotide (FAD) dépendante, comportant quatre atomes de fer non héminique par molécule. Cette enzyme est inhibée par le malonate ; c'est un exemple classique d'inhibition compétitive. L'hydratation du fumarate en L-malate, catalysée par la fumarase (fumarate-hydratase), conduit au L-malate.