Hydrophobicité

"hydrophobicité" dans l'encyclopédie

• ZÉOLITES

  • Écrit par Pierre Auguste JACOBS
  • 19 425 mots
  • 4 médias

  Quant à l'hydrophobicité enfin, il est connu que les zéolites riches en silicium, et donc avec une C.E.C. très faible, se comportent comme des solides hydrophobes ; elles vont donc rejeter des molécules d'eau de leurs pores. Ces solides (comme la silicalite) sont utilisés pour épurer des eaux contaminées par des molécules organiques. À titre d'adsorbants, les zéolites ont des applications très importantes.

• CANAUX IONIQUES

  • Écrit par Laurent COUNILLON et Mallorie POËT
  • 23 635 mots
  • 8 médias

  Les mécanismes moléculaires du fonctionnement des canaux ioniques ; le cas du canal potassique KcsA Pour transporter les ions à des vitesses impressionnantes (de l'ordre de la centaine de millions d'ions par seconde et par canal), les canaux doivent être capables de leur proposer un cheminement où la barrière énergétique due à l'hydrophobicité des phospholipides membranaires est fortement abaissée.

• MEMBRANES CELLULAIRES

  • Écrit par Gabriel GACHELIN
  • 31 849 mots
  • 9 médias

  Des systèmes différents, mais également fondés sur l'hydrophobicité d’une partie de la protéine, permettent l'adressage spécifique des protéines vers d’autres membranes, en particulier celles des organites (mitochondries, chloroplastes des cellules végétales, noyau), leur destination finale. La substance sécrétée est relâchée dans le milieu extérieur, les protéines membranaires resteront insérées dans les produits de fusion.

• PROTÉINES Structures

  • Écrit par Philippe BRION, René LAFONT et Encyclopædia Universalis
  • 34 494 mots
  • 6 médias

  Même si les règles thermodynamiques et d’hydrophobicité demeurent les mêmes, les concentrations intracellulaires en protéines totales sont élevées (200-300 g.L–1), ce qui augmente de plusieurs ordres de grandeur les constantes d'association entre molécules. Dans cet environnement physico-chimique, les polypeptides naissants peuvent être assistés par des « chaperonnes » et par des catalyseurs de repliement pour parvenir à leurs états natifs.

• DÉTERMINATION DE LA STRUCTURE 3D DES PROTÉINES

  • Écrit par Beate BERSCH, Juan FONTECILLA-CAMPS et Emmanuelle NEUMANN
  • 39 026 mots
  • 5 médias

  Au cours de leur synthèse dans le cytoplasme cellulaire, les protéines tendent à se replier dans l’espace spontanément, même si certaines ont besoin de « chaperonnes », d’autres protéines ayant pour rôle d’assister leur repliement lors de leur synthèse : celui-ci est en effet déterminé par la séquence des acides aminés qui présentent différentes propriétés physiques (polarité, hydrophobicité, charge…) permettant des interactions entre eux.