Leucine

"leucine" dans l'encyclopédie

• AMINOACIDES ou ACIDES AMINÉS

  • Écrit par Pierre KAMOUN et Encyclopædia Universalis
  • 19 173 mots
  • 6 médias

  Un second groupe d'acides aminés comprenant leucine, isoleucine, phénylalanine, tyrosine est dit cétogène, car leur métabolisme rejoint celui des corps cétoniques, dont celui des acides gras. Physiologiquement, seule la leucine se révèle cétogène.

• CASÉINE

  • Écrit par Geneviève DI COSTANZO
  • 2 432 mots

  Les caséines présentent une teneur élevée en acide glutamique, en proline, en leucine, mais elles sont très pauvres en cystine. Depuis les travaux de S. Posternak (1927) et de F. Lipmann (1933), on sait que la majeure partie de l'acide phosphorique estérifie la fonction alcoolique de la sérine. On utilise la caséine pour la fabrication de colles et d'adhésifs, des émulsionnants, des hydrolysats protéiques, des matières plastiques (galalithe).

• AMINOACIDES INDISPENSABLES

  • Écrit par Geneviève DI COSTANZO
  • 3 301 mots

  Chez le rat, dix acides aminés sont rigoureusement indispensables pour couvrir les besoins d'entretien et de croissance : arginine, histidine, leucine et isoleucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane, valine. L'arginine et l'histidine ne semblent pas indispensables à l'homme. Ces résultats, d'un grand intérêt pratique, ont été établis principalement par W.

• PROTÉINES (histoire de la notion)

  • Écrit par Pierre VIGNAIS et Encyclopædia Universalis
  • 13 694 mots
  • 4 médias

  Au cours de la même étude, Braconnot obtient, par traitement de la laine et de la fibrine, un produit qui cristallise en aiguilles blanchâtres auquel il donne le nom de « leucine » (du grec leukos, « blanc »). Glycocolle et leucine furent les deux premiers acides aminés (aminoacides) isolés à partir d'hydrolysats de tissus d'origine animale. En 1846, Liebig isole à partir de la caséine du lait un troisième aminoacide qu'il appelle « tyrosine » (du grec turos, « fromage »).

• CÉTOGENÈSE

  • Écrit par Pierre KAMOUN
  • 3 006 mots

  En dehors de la formation d'acide acéto-acétique comme produit terminal du métabolisme de certains aminoacides (phényl-alanine, tyrosine, leucine, isoleucine), la biosynthèse des corps cétoniques s'effectue essentiellement à partir d'acétyl-CoA, soit après décarboxylation oxydative de l'acide pyruvique (produit dans la glycolyse par la voie d'Embden-Meyerhof), soit surtout après dégradation mitochondriale des acides gras.