Méthionine

"méthionine" dans l'encyclopédie

• SOUFRE

  • Écrit par Fernande CHATAGNER, René LECLERCQ, Noël LOZAC'H et Serge MASSON
  • 35 921 mots
  • 11 médias

  Cependant, chez les animaux, la majeure partie de la cystéine provient de l'alimentation, ou de la dégradation de la méthionine. Dégradation des acides soufrés et de leurs dérivés Chez les animaux, la première étape de la dégradation de la méthionine est son activation sous forme de S-adénosylméthionine, qui donne naissance à l'homocystéine. Celle-ci est alors transformée en cystathionine par une réaction de condensation avec la sérine.

• AMINOACIDES INDISPENSABLES

  • Écrit par Geneviève DI COSTANZO
  • 3 300 mots

  Chez le rat, dix acides aminés sont rigoureusement indispensables pour couvrir les besoins d'entretien et de croissance : arginine, histidine, leucine et isoleucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane, valine. L'arginine et l'histidine ne semblent pas indispensables à l'homme. Ces résultats, d'un grand intérêt pratique, ont été établis principalement par W.

• SIGNALISATION, biologie

  • Écrit par Claude KORDON
  • 10 439 mots

  Par exemple, l'évolution a entraîné la diversification du gène d'origine de la métenképhaline (séquence active : tyrosine-glycine-glycine-phénylalanine-méthionine) en remplaçant une méthionine par une leucine, ou encore en prolongeant la séquence en amont. Les divers récepteurs des opiaciés reconnaissent leurs ligands avec des affinités différentes.

• AMINOACIDES ou ACIDES AMINÉS

  • Écrit par Pierre KAMOUN et Encyclopædia Universalis
  • 19 168 mots
  • 6 médias

  En outre, on trouve dans des protéines impliquées dans la détoxification des peroxydes, deux acides aminés rares – la sélénométhionine et la sélénocystéine – identiques à la méthionine et la cystéine, mais où un atome de sélénium remplace l’atome de soufre. Au contraire du cas précédent, la synthèse et l’incorporation dans les protéines de ces séléno-aminoacides selon un code original ne s’effectuent pas selon les voies canoniques.

• OPIOÏDES

  • Écrit par Bernard Pierre ROQUES
  • 17 372 mots
  • 4 médias

  La méthionine-enképhaline (fig. 3) possède la séquence Tyr-Gly-Gly-Phe-Met, alors que la leucine-enképhaline ne diffère du peptide précédent que par remplacement de la méthionine terminale par la leucine. Bien qu'appartenant à des familles chimiques différentes, alcaloïde pour la morphine, peptide pour les enképhalines, ces substances sont capables de se lier au même récepteur à cause de leur analogie structurale (fig.