Rhodopsine

"rhodopsine" dans l'encyclopédie

• VISION Photoréception rétinienne

  • Écrit par Yves GALIFRET
  • 32 571 mots
  • 14 médias

  Elle nécessite l'hydrolyse du GMPc, laquelle se produit au terme d'une cascade de réactions dont l'origine est la photo-isomérisation du chromophore de la rhodopsine. Le passage du rétinal de la forme 11-cis à la forme tout trans entraîne un changement de conformation de l'opsine ; la rhodopsine ainsi modifiée, au stade métarhodopsine II ou rhodopsine activée R*, devient capable, en diffusant latéralement dans la membrane des disques, d'atteindre et d'activer la transducine.

• WALD GEORGE (1906-1997)

  • Écrit par Yves GALIFRET
  • 4 132 mots

  Ses recherches sont consacrées quasi exclusivement à la chimie des pigments visuels, et le schéma théorique de Hecht devient le cycle de la rhodopsine : rhodopsine + lumière ⇒ protéine (opsine) + rétinal lesquels se recombinent dans l'obscurité. Mais pour obtenir des pigments visuels il ne suffit pas de mettre en présence opsine et rétinal, il faut encore que la molécule de rétinal ait la forme qui convient, et Wald découvre que la forme liée à l'opsine est différente de la forme dissociée, d'où la constatation fondamentale que « la seule action de la lumière dans la vision est de provoquer le changement de forme (isomérisation cis-trans) du rétinal ».

• PRIX NOBEL DE CHIMIE 2012

  • Écrit par Gilles SAUCLIÈRES
  • 2 461 mots
  • 1 média

  Il s'ensuit alors une cascade d'événements moléculaires qui aboutissent à l'effet final, comme la transmission de signaux nerveux pour la rhodopsine de la rétine. Le récepteur est ensuite immédiatement désensibilisé par découplage des protéines G avec lui, en général induit par la fixation d'un phosphate par une enzyme spécifique. Lefkowitz travaille depuis plusieurs années sur la caractérisation des récepteurs membranaires couplés aux protéines G, d'abord en isolant le récepteur à l'adrénaline, puis d'autres récepteurs, et en caractérisant les protéines G.

• ENZYMES Cofacteurs de l'activité enzymatique

  • Écrit par Encyclopædia Universalis
  • 6 439 mots
  • 2 médias

  Certaines vitamines sont en réalité des substrats apportés par l'alimentation et consommés lors de la production de substances spécifiques : c'est le cas de la plupart des vitamines liposolubles comme la vitamine A (rétinol), précurseur du groupe photosensible de la rhodopsine, mais aussi signal moléculaire lors de la croissance et de la différenciation embryonnaire ; la vitamine K, qui intervient dans la carboxylation du glutamate de certaines enzymes de la coagulation sanguine ; la vitamine D pour la formation des os ; la vitamine E qui fonctionne comme un antioxydant.

• SPECTROPHOTOMÉTRIE OPTIQUE

  • Écrit par Dora GRAND
  • 28 434 mots
  • 11 médias

  La rhodopsine, pigment rétinien, se trouve localisée dans les cellules de l'œil (cellules à bâtonnet). Le 11-cis-rétinal, lié lui-même à l'opsine – protéine de la vision – compose la rhodopsine. Sous l'action de la lumière, la rhodopsine se décolore et se dissocie en tout trans-rétinal et en opsine. La réponse de la membrane de la cellule à ce changement de conformation du rétinal est la formation d'un canal d'ions calcium, qui déclenche un influx nerveux et permet ainsi à la lumière d'être perçue par le cerveau.