ACTINE

L'actine est une protéine « universelle » qui a été identifiée dans le cytoplasme de nombreuses cellules eucaryotes différentes, aussi bien animales que végétales (par exemple, l'actine identifiée dans le cytoplasme de l'algue verte Nitella). L'actine a été également mise en évidence parmi les protéines qui constituent l'enveloppe de virus (Myxovirus influenza).

L'actine est caractérisée comme étant un filament de 5 à 7 nanomètres d'épaisseur constitué par polymérisation de plusieurs monomères de G-actine. Le monomère de G-actine est une chaîne unipeptidique de 374 résidus d'acides aminés et dont le poids moléculaire est de 43 000 daltons environ. Les monomères de G-actine sont de petites particules subsphériques ayant la capacité de se disposer de façon à former une torsade à double brin : la F-actine. Une caractéristique importante des molécules de G-actine est de ne pas être sphérique de façon symétrique, si bien qu'il est possible de distinguer une partie antérieure et une partie postérieure. Lorsque les molécules d'actine s'assemblent en filament de F-actine, il est possible de reconnaître une polarité au filament. L'élongation du filament s'effectue toujours dans le même sens : la partie antérieure d'un monomère de G-actine s'assemble à la partie postérieure d'un autre monomère en respectant un certain angle et donnant cet aspect torsadé au filament.

L'actine participe à de nombreuses interactions moléculaires, mais celles-ci paraissent être fonctionnelles et importantes principalement dans la cellule musculaire. Les principales interactions de l'actine musculaire sarcomérique sont sa liaison aux cations divalents (Ca²⁺ ou Mg²⁺), sa liaison aux nucléotides (ATP ou ADP), son interaction avec le complexe tropomyosine et les facteurs troponines, et surtout son interaction avec la myosine. Avec la tête globulaire de la myosine, elle forme ces ponts entre filament épais et filament fin qui sont essentiels pour la production de la force lors de la contraction musculaire. Cette dernière propriété est d'ailleurs un moyen de caractériser l'actine : en ajoutant, in vitro, la fraction S₁ de la méromyosine lourde (HMM), il est possible de « décorer » l'actine, qui apparaît en microscopie électronique sous la forme d'épi caractéristique.

Cependant, si l'actine, isolée de différents types de cellules, semble posséder des propriétés physico-chimiques ainsi que des compositions en acides aminés similaires, récemment, grâce aux nouvelles techniques de séparation des protéines, de nombreux laboratoires ont démontré que les vertébrés supérieurs synthétisent plusieurs formes d'actine. Ainsi, par la méthode d'isoélectrophorèse sur gel de polyacrylamide, quatre variants d'actine (α, β, ν, δ) ont été mis en évidence. La forme α est la forme d'actine sarcomérique. Les formes β et ν sont des formes d'actine synthétisées par les cellules de muscle lisse, par les cellules non musculaires (les plaquettes, les neurones...) et également par la cellule embryonnaire. La forme δ est la forme d'actine synthétisée par les cellules d'espèces animales inférieures, comme l'amibe. Ces formes d'actine diffèrent entre elles par leur point isoélectrique, mais également au niveau de la structure primaire. L'étude de l'enchaînement des dix-huit premiers résidus d'acides aminés a permis de mettre en évidence certaines mutations entre ces différentes formes et, de plus, a montré les différences existant entre les actines sarcomériques du cœur et celles du muscle squelettique.

Certes, l'étude des protéines contractiles a permis une meilleure connaissance de l'organisation moléculaire des systèmes contractiles et de la motilité cellulaire, mais elle a aussi montré[...]