AMINOACIDES ou ACIDES AMINÉS
Amino-acides : formules chimiques
Encyclopædia Universalis France
Les acides aminés, encore appelés aminoacides sont les unités structurales des protéines, donc des enzymes, clés des divers mécanismes du vivant. Ils participent en outre à presque tout le métabolisme cellulaire. On les a nommés ainsi, car ce sont des molécules organisées autour d’une même structure de base – un atome de carbone – qui porte : la fonction acide-COOH ; la fonction basique amine-NH2 ; un atome d'hydrogène ; et un radical R, de structure variable, qui distingue et caractérise les vingt acides aminés que l’on trouve naturellement dans les protéines.
Les vingt aminoacides des protéines
Ces vingt acides aminés possèdent donc des propriétés communes mais se différencient par leur radical.
Il convient d’y ajouter l’hydroxyproline, trouvée en particulier dans le collagène – une protéine abondante dans le tissu conjonctif –, qui est une proline sur laquelle est greffée un -OH, secondairement à la synthèse de la protéine. En outre, on trouve dans des protéines impliquées dans la détoxification des peroxydes, deux acides aminés rares – la sélénométhionine et la sélénocystéine – identiques à la méthionine et la cystéine, mais où un atome de sélénium remplace l’atome de soufre. Au contraire du cas précédent, la synthèse et l’incorporation dans les protéines de ces séléno-aminoacides selon un code original ne s’effectuent pas selon les voies canoniques.
Propriétés communes aux acides aminés
Les différents états des acides aminés
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L’une des propriétés communes aux acides aminés est que l’organisation caractéristique autour du carbone n’est pas plane, mais développée dans l'espace de telle sorte qu'il peut en exister deux formes, appelées L et D, symétriques donc non superposables (comme un objet et son image dans un miroir). Cette chiralité – ou « non-superposabilité » – concerne tous les acides aminés sauf la glycine. Les formes D, rares, se trouvent dans certains antibiotiques. Dans le cas le plus général, les acides aminés dans la nature sont de configuration L.
Parmi les autres propriétés communes à tous les acides aminés, l'une est fondamentale : la fonction acide d'un acide aminé peut réagir avec l'amine d'un autre acide aminé pour former une liaison dite peptidique. C’est par de telles liaisons
que des acides aminés s'ajoutent les uns aux autres pour former une chaîne dite polypeptidique. Les protéines sont, en définitive, des molécules constituées d'une ou plusieurs chaînes polypeptidiques, comprenant de quelques centaines à plusieurs milliers d'unités d'acides aminés, l'ordre (ou séquence) précis.
La construction des chaînes polypeptidiques induit une contrainte d'organisation dans l’espace et des propriétés du polypeptide que les acides aminés libres en solution ne présentent pas.
Propriétés individuelles des acides aminés
Dans un polypeptide et une protéine, il peut s'établir des liaisons très nombreuses non covalentes, de faible énergie, entre les liaisons peptidiques elles-mêmes et entre les radicaux, qui donnent au polypeptide leur conformation dans l’espace.
Ces possibilités d’interactions sont dues aux radicaux R dont les propriétés distinguent nettement les acides aminés les uns des autres en leur conférant des propriétés physico-chimiques particulières. Du fait de ces interactions, des groupes R, éloignés les uns des autres dans la chaîne ou les chaînes, peuvent être rapprochés dans la structure spatiale et constituer, par exemple, le centre réactif d’une enzyme et participer à la réaction enzymatique.
Il en résulte un grand nombre de fonctions biologiques dans l'organisation, la structuration et la catalyse sans laquelle, pratiquement, aucune réaction physico-chimique ne se produirait dans les cellules.
Les acides aminés sont synthétisés dans les cellules par des suites de réactions[...]
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Écrit par
- Pierre KAMOUN : professeur de biochimie à l'université René-Descartes, chef de service à l'hôpital Necker, Paris
- Encyclopædia Universalis : services rédactionnels de l'Encyclopædia Universalis
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