CASÉINE
Phosphoprotéine très largement représentée dans le lait des mammifères (vache 30 g/l, femme 9 g/l). La caséine du lait de vache précipite facilement sous forme de caillots volumineux soit par abaissement du pH au voisinage de son point isoélectrique (pH 4,6), soit par action enzymatique (présure). La caséine du lait de femme ne précipite pas par simple acidification, mais la précipitation à pH 6 est immédiate en présence du suc gastrique de nourrisson, qui contient du lab-ferment (ou présure). La caséine n'est pas dénaturée par la chaleur et supporte pendant cinq heures des températures de 60 0C à 100 0C.
Préparée par acidification et lavée, la caséine est assez pure et se présente en grains solides jaune clair, d'odeur lactée. Elle est soluble dans les bases ; les solutions sont plus ou moins visqueuses et donnent, si elles sont séchées en couches minces, des pellicules continues qui présentent un pouvoir adhésif notable. La caséine a, en outre, la propriété de durcir par action de l'aldéhyde formique.
L'hétérogénéité de la caséine brute, obtenue par simple acidification du lait, peut être facilement démontrée en électrophorèse ; le fractionnement par chromatographie permet d'isoler dans le lait de vache les caséines α, β, γ, et κ. Ce sont toutes des phosphoprotéines ; mais la caséine x, véritable substrat de la présure, est une phosphoglycoprotéine soluble dans l'eau. L'enzyme détache des caséinoglycopeptides qui contiennent la majeure partie des glucides et qui proviennent de l'extrémité C terminale de la caséine κ ; le reste de la molécule, la paracaséine, coagule. Dans le lait, la caséine se trouve dispersée à l'état de caséinate de calcium et sous forme de complexes stables avec le phosphate de calcium.
Les caséines présentent une teneur élevée en acide glutamique, en proline, en leucine, mais elles sont très pauvres en cystine. Depuis les travaux de S. Posternak (1927) et de F. Lipmann (1933), on sait que la majeure partie de l'acide phosphorique estérifie la fonction alcoolique de la sérine.
On utilise la caséine pour la fabrication de colles et d'adhésifs, des émulsionnants, des hydrolysats protéiques, des matières plastiques (galalithe). On fabrique des fibres protéiques artificielles à partir de la caséine en transformant la structure globulaire de cette protéine en structure fibreuse. Ces fibres entrent dans la composition de tissus qui possèdent les mêmes propriétés que la laine.
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Écrit par
- Geneviève DI COSTANZO : docteur en médecine, docteur ès sciences, chargée de recherche au C.N.R.S.
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