ANFINSEN CHRISTIAN BOEHMER (1916-1995)

Christian Anfinsen était un biochimiste américain connu pour ses travaux sur la structure des protéines et particulièrement sur la relation entre la séquence en acides aminés de l’enzyme ribonucléase et la conformation dans l’espace de l’enzyme active. Il a partagé le prix Nobel de chimie en 1972 avec Stanford Moore et William Howard Stein.

Né le 26 mars 1916 à Monessen (Pennsylvanie), Christian Boehmer Anfinsen fait des études de chimie à l'université de Pennsylvanie puis à l'École médicale de l'université de Harvard, où il obtient un doctorat en biochimie en 1943 et où il travaille en tant qu’assistant jusqu'en 1946. Il rejoint alors, toujours comme assistant, le département de chimie biologique de la même université. En 1950, il est nommé directeur du laboratoire de physiologie cellulaire dans le département de cardiologie de l'Institut national de la santé (NIH) à Bethesda (Maryland). Après avoir occupé pendant un an le poste de professeur de chimie biologique à Harvard, Anfinsen revient en 1963 au NIH où il reste jusqu'à son départ en retraite en 1981 ; il est alors nommé professeur de chimie biophysique à l'université Johns Hopkins, à Baltimore, poste qu'il va occuper jusqu'à sa mort, survenue le 14 mai 1995 à Randallstown dans le Maryland.

Quand Anfinsen débute son travail au milieu des années 1950, on ne fait alors que soupçonner le lien entre la séquence en acides aminés d’une protéine et la structure dans l’espace, fonctionnelle, de cette dernière. Anfinsen s'intéresse à la ribonucléase, enzyme formée de 124 résidus d'aminoacides et qui détruit les molécules d'acide ribonucléique. En 1963, après avoir effectué la dénaturation de l'enzyme par l'urée et ainsi provoqué le déroulement complet de la molécule, il constate que l'élimination lente de l'urée entraîne la réapparition progressive de l'activité enzymatique. Donc, même après dénaturation, la chaîne polypeptidique de l'enzyme contient encore l'information qui permet de revenir à la structure spatiale enzymatiquement active ; en d'autres termes, la séquence d’aminoacides déterminée par l’ADN d’un gène détermine la conformation biologiquement active d’une protéine. Anfinsen établit ensuite que la structure tridimensionnelle d’une protéine correspond au minimum d’énergie mis en jeu et repose sur l’établissement progressif de liaisons faibles entre acides aminés.

En 1972, le prix Nobel de chimie sera remis pour moitié à Christian Anfinsen et pour l’autre à Stanford Moore et William Howard Stein, qui ont également travaillé sur l’activité biologique de la ribonucléase.

— Georges BRAM

—  ENCYCLOPÆDIA UNIVERSALIS