COLLAGÈNE
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La fibrillogenèse
Après sa sortie de la cellule, le tropocollagène va s'associer avec d'autres molécules de tropocollagène. Dans le cas des collagènes interstitiels, cette association se fait par décalage d'un quart de longueur de chaque molécule par rapport à l'autre et par la formation de protofibrilles élémentaires, probablement par l'association de cinq molécules de tropocollagène, comme indiqué sur les figures. À ce moment-là, une enzyme spécifique, la lysiloxydase, va oxyder quelques résidus de lysyle près des terminaisons (télopeptidiques) des molécules, permettant ainsi la formation des liaisons intercaténaires (ou liaisons pontiques) entre les molécules de tropocollagène voisines. Ces liaisons pontiques sont essentiellement de deux types distincts :
– le produit de l'oxydation de la lysine – l'allysine (δ-semi-aldéhyde de l'acide α-amino-adipique) – peut s'unir avec la fonction ε-amine d'une lysine sur la molécule de tropocollagène voisine pour former une base de Schiff :

– ou encore, deux résidus d'allysine sur deux molécules de tropocollagène voisines peuvent s'unir pour former un composé aldol (allysine aldol) :

Les détails de biosynthèse sont légèrement différents pour les autres types de collagène ; ainsi, pour le collagène de type III, la formation de ponts disulfures entre les chaînes α s'effectue non seulement au niveau des terminaisons N- et C-terminales, mais aussi dans la partie triple hélicoïdale de la chaîne, et ainsi ces trois chaînes restent plus fortement associées après le découpage des deux terminaisons et ne peuvent être séparées après dénaturation par chauffage, seulement après réduction des ponts disulfures.
En ce qui concerne le collagène des lames basales (de type IV), il reste sous forme de procollagène après sa synthèse, les extensions N- et C-terminales ne sont pas coupées. C'est pourquoi ce type de collagène ne forme pas de fibrilles avec une périodicité caractéristique comme les collagènes interstitiels dont la périodicité de 640 nanomètres, très apparente sur les images de microscopie électronique, est due à ce décalage[...]
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Écrit par
- Ladislas ROBERT : directeur de recherche au C.N.R.S., docteur en médecine, docteur ès sciences, directeur de laboratoire de biochimie du tissu conjonctif à la faculté de médecine, université de Paris-Val-de-Marne.
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Voir aussi
- PONTAGE, chimie
- VEINES
- FIBROBLASTE
- GÉLATINE
- TROPOCOLLAGÈNE
- CATGUT
- HÉRÉDITAIRES MALADIES ou MALADIES GÉNÉTIQUES
- SCLÉROSE
- VITRÉ, anatomie
- CORNÉE
- CICATRISATION
- HYDROXYLATION
- SCHIFF BASES DE
- PROLINE
- GLYCOCOLLE ou GLYCINE
- LYSINE
- TANNAGE
- PROCOLLAGÈNE
- HISTOCHIMIE
- COLLAGÉNOSES
- PROTÉINES BIOSYNTHÈSE DES
- EHLERS-DANLOS SYNDROME D'
- GLYCOSYLATION
- GLYCOPROTÉINES
- PROTÉASES
- COLLES & ADHÉSIFS
- MACROMOLÉCULES BIOLOGIQUES
- PEPTIDIQUE CHAÎNE