ÉLASTINE

Structure moléculaire

L'analyse d'acides aminés de l'élastine fibreuse insoluble fait apparaître une prépondérance de résidus apolaires (glycine, proline, alanine, valine, phénylalanine, isoleucine, leucine). Les acides aminés polaires tels que l'aspartate, le glutamate, la lysine et l'arginine ne représentent que 5 p. 100 de sa composition. Cette prédominance d'acides aminés apolaires dans sa composition est caractéristique de l'élastine et représente l'un des critères utilisés pour son identification biochimique. L'élastine contient en outre deux hétérocycles azotés – la desmosine et l' isodesmosine – assurant les liaisons intercaténaires spécifiques de l'élastine dans le tissu conjonctif.

L'élastine, tout comme les autres constituants de la matrice intercellulaire, est synthétisée par des formes différenciées du fibroblaste (chondrocytes du cartilage, cellules musculaires lisses de la paroi artérielle, fibrocyte du derme, etc.) sous la forme d'un précurseur soluble désigné tropoélastine. La tropoélastine est constituée d'une seule chaîne polypeptidique comprenant environ huit cents résidus d' acides aminés dont la séquence a été partiellement élucidée. La tropoélastine possède une composition d'acides aminés identique à celle de l'élastine fibreuse insoluble hormis une plus forte proportion de résidus lysine. Sous l'action d'un enzyme, la lysyl-oxydase, dont les cofacteurs sont le cuivre et le pyridoxal phosphate, certains des résidus lysine de la tropoélastine vont subir une désamination oxydative, et une série de condensations successives (non catalysées enzymatiquement) conduiront à la formation de la desmosine ou de l'isodesmosine. Desmosine ou isodesmosine relient deux chaînes polypeptidiques de tropoélastine (4 ou 5 moitiés de desmosine par chaîne polypeptidique).

Les études séquentielles effectuées sur la tropoélastine ont révélé l'existence d'enchaînements répétitifs d'acides aminés apolaires. Le pentapeptide valine-proline-glycinevaline-glycine se répète onze fois dans une portion de la molécule. L'hexapeptide proline-glycine-valine-glycine-valine- alanine a été retrouvé six fois dans un fragment de la tropoélastine résultant d'une digestion trypsique. Ces séquences particulières ont la propriété de former des structures de type coude β et leur répétition résulte en la formation d'une β-spirale. Cette structure particulière à l'élastine, identifiée par des études en microscopie électronique, est probablement importante dans la fonction du polymère (élasticité) mais paraît également jouer un rôle dans la formation de la fibre élastique.

Les résidus lysine apparaissent sous forme de paires dans la tropoélastine au voisinage de nombreux résidus alanine. Ces paires de lysine séparées par 1-3 résidus alanine et pouvant être précédées par 8 résidus alanine consécutifs sont chacune destinées à l'élaboration des desmosines. Cet enrichissement en résidu alanine (24 p. 100) est également une autre caractéristique de l'élastine puisqu'il n'est retrouvé dans aucune autre protéine. Deux types de régions différentes par leur structure existent donc dans la molécule de tropoélastine : une portion extensible hydrophobe et une portion plus compacte riche en résidus alanine contenant les résidus lysine impliqués dans le pontage des chaînes polypeptidiques.