- 1. Les bases de la cinétique enzymatique
- 2. Le complexe enzyme-substrat dans le site actif
- 3. Structure et évolution des sites actifs
- 4. L'équation de Michaelis-Menten
- 5. Facteurs affectant la catalyse enzymatique
- 6. Inhibition de l'activité enzymatique
- 7. De l’enzyme aux complexes enzymatiques
- 8. Bibliographie
ENZYMES Site actif
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Le complexe enzyme-substrat dans le site actif
Complexe de l’enzyme lysozyme avec son substrat
RCSB PDB (rcsb.org) of 3GXR (Helland et al. 2009 Cell.Mol.Life Sci. 66: 2585-2598)
Considérons une enzyme E et son substrat S. La découverte de Michaelis et Menten a consisté en la démonstration que la condition du pouvoir catalytique d'une enzyme est la formation, entre celle-ci et son substrat, d'un complexe, appelé ES, dans lequel le substrat est fixé de manière spécifique et réversible au sein d'un creux de l'enzyme, le site actif, appelé encore site catalytique. Ce complexe enzyme-substrat est nommé ES. La première preuve de l'existence de sites actifs est venue de l'étude de l'évolution de la vitesse d'action de l'enzyme (mesurée par accumulation du produit ou par disparition du substrat) lorsque l'on augmente la concentration en substrat, et ce pour une concentration fixe en enzyme. La courbe obtenue tend vers une vitesse maximale, interprétée comme due à la saturation des sites actifs par le substrat.
La preuve directe de la formation de complexes ES a été apportée bien plus tard par des techniques physico-chimiques, soit de manière indirecte en examinant la variation d'un paramètre – par exemple spectroscopique de l'enzyme en fonction du substrat (changement de longueur d'onde d'absorption d'un acide aminé de l'enzyme par exemple) – soit directement, et c'est désormais la méthode générale, en examinant l'interaction de l'enzyme et du substrat sur des modèles tridimensionnels obtenus par diffraction des rayons X de cocristaux enzymes-substrat, par RMN, etc.
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Écrit par
- Gabriel GACHELIN : chercheur en histoire des sciences, université Paris VII-Denis-Diderot, ancien chef de service à l'Institut Pasteur
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Complexe de l’enzyme lysozyme avec son substrat
RCSB PDB (rcsb.org) of 3GXR (Helland et al. 2009 Cell.Mol.Life Sci. 66: 2585-2598)
Effets d'un inhibiteur compétitif sur une action enzymatique
Encyclopædia Universalis France
Cinétiques michaéliennes
Encyclopædia Universalis France
Voir aussi
- ENZYMES
- ANALOGUES STRUCTURAUX
- CATALYSE ENZYMATIQUE
- ENZYMES ALLOSTÉRIQUES
- INTERACTIONS MOLÉCULAIRES
- ÉNERGIE D'ACTIVATION
- TRANSITION ÉTAT DE
- STRUCTURE, biologie
- CATALYSEURS
- VITESSE DE RÉACTION
- COVALENTE LIAISON
- SÉRUM SANGUIN
- INHIBITEURS, biochimie
- COENZYMES ou COFACTEURS ENZYMATIQUES
- SITE ACTIF, biochimie
- MICHAELIS-MENTEN ÉQUATION DE
- TEMPÉRATURE
- SUBSTRAT, biochimie
- CHROMATOGRAPHIE D'AFFINITÉ
- MICHAELIS CONSTANTE DE
- MUTAGENÈSE DIRIGÉE
- PÉNICILLINE
- LIAISONS BIOCHIMIQUES FAIBLES
- PROTÉASES
- MOLÉCULES BIOLOGIQUES, structure et fonction
- PROTÉINES
- ANTAGONISTE MOLÉCULE
- HENRI VICTOR (1872-1940)
