OLIGOÉLÉMENTS

Rôle des oligoéléments indispensables

La nécessité des oligoéléments essentiels a trouvé son explication soit au niveau physiologique, soit au niveau biochimique. Le mode de participation de certains d'entre eux aux mécanismes de la vie reste encore mal connu. C'est le cas, par exemple, du bore, oligoélément indispensable à la croissance des plantes et dont l'importance économique est marquée, mais dont on ignore le rôle profond. Le chlore est un oligoélément dont le caractère indispensable pour les plantes a été étudié en raison d'une fonction biochimique qui lui avait été précédemment reconnue. L'ion chlore est en effet activateur de la réaction de Hill, l'un des mécanismes essentiels de la photosynthèse. L'expérience a montré qu'il est effectivement indispensable à la nutrition des végétaux chlorophylliens, notamment des Lemnacées (Lentilles d'eau). Mais ayant pu cultiver ces espèces dans des conditions de milieu assurant l'hétérotrophie, nous avons constaté que ces végétaux, alors dépourvus de chlorophylle, présentent des besoins en chlore inchangés. Le besoin nutritionnel de chlore s'étend donc à d'autres fonctions métaboliques que la photosynthèse.

La nécessité des oligoéléments métalliques indispensables aux animaux comme aux plantes résulte du fait qu'ils sont appelés à constituer des molécules de haute activité biochimique : enzymes, pigments respiratoires. Dans les métalloprotéines enzymatiques, l'atome de métal fait partie intégrante de la molécule de protéine et se trouve au « centre » du groupe actif de l'enzyme. Dans d'autres cas, le métal, ionisé, se comporte en « activateur » d'une protéine enzymatique et son effet n'est alors pas rigoureusement spécifique.

Le fer, inclus dans une structure porphyrinique, constitue la fraction active, ou groupement prosthétique de l'hémoglobine, des cytochromes (pigments transporteurs d'électrons de la chaîne respiratoire des plantes comme des animaux), de la catalase, des peroxydases. À l'état de métalloprotéines spécifiques, il est présent dans les ferrédoxines, substances biochimiques dont le potentiel d' oxydoréduction est très bas et qui interviennent dans le transfert des électrons (micro-organismes, chloroplastes, animaux), ou dans diverses enzymes telles que la pyrocatéchase et la succinate déshydrogénase. Dans chacun de ces exemples, un nombre bien déterminé d'atomes de fer sont présents dans la molécule de métalloprotéine.

Le zinc est, en proportion définie, un constituant de nombreuses métalloprotéines enzymatiques : par exemple de toute une série de déshydrogénases à NAD (nicotinamide adénine dinucléotide), de l'anhydrase carbonique, de la phosphatase alcaline, etc. L'ion zinc, d'autre part, active une autre série d'enzymes, sans participer à la composition de la protéine (l'activation non spécifique peut être réalisée par d'autres métaux).

L'atome de cuivre est également indispensable à la constitution de toute une gamme de métalloprotéines enzymatiques, parmi lesquelles se trouvent la plastoquinone des chloroplastes, la cytochrome oxydase (enzyme située en bout de la chaîne respiratoire, qui réagit directement avec l'oxygène moléculaire), les tyrosinases, les laccases, l'oxydase de l'acide ascorbique, la diamine oxydase, la dopamine β-hydroxylase, etc. Le rôle du cuivre dans les oxydations biochimiques est donc très important, comme celui du fer.

Le cuivre et le zinc sont, ensemble, présents dans la superoxyde dismutase-1 dont l'activité exerce un effet protecteur contre les radicaux libres superoxydes, convertis en eau oxygénée. Le manganèse prend part aux réactions de la photosynthèse (système II). Ce métal est un constituant de la superoxyde dismutase-2 ; il entre[...]