PAULING ET LES PROTÉINES

Après avoir appliqué la mécanique quantique aux liaisons chimiques et défini les liaisons faibles, Linus Pauling (1901-1994) se consacra à l'étude des protéines. Il élabora, en 1951, la structure secondaire des protéines fibrillaires (kératine des cheveux, fibroïne de la soie, etc.), point de départ des études sur la biologie structurale des protéines. Toutes les protéines ont une structure primaire : une ou plusieurs longues chaînes d'acides aminés qui sont unis par des liaisons peptidiques, formant ainsi des molécules filamenteuses dites polypeptidiques. Ces filaments peuvent prendre deux types de structures secondaires, stabilisées par des liaisons hydrogène, décrites par Pauling : l'α-hélice (3,7 résidus d'acides aminés par tour de spire) ou le feuillet β plan, plissé en accordéon. Ultérieurement, des structures plus complexes seront définies. La structure tertiaire (stabilisée par des liaisons faibles entre résidus) distribue dans l'espace les structures secondaires reliées par des portions souples de filaments primaires. Cette structure donne aux protéines fonctionnelles leur forme globulaire. Les protéines les plus complexes (hémoglobine) ont une structure quaternaire, réversiblement déformable, associant plusieurs sous-unités globulaires.

— Paul MAZLIAK