PROTÉASOME
Le complexe régulateur 19S et les protéasomes 26S
Différentes formes de protéasomes
Encyclopædia Universalis France
Le complexe régulateur 19S est composé de près de 20 sous-unités de 30 à 110 kDa. Il se lie aux deux extrémités du protéasome 20S pour donner le protéasome 26S, de loin le plus abondant dans les cellules, en formant une sorte de couvercle à l’entrée dans le tunnel catalytique. La formation de ce complexe, présent seulement chez les eucaryotes, nécessite de l'énergie apportée par l'hydrolyse de l'ATP. Cette structure complexe dégrade la plus grande partie des protéines cellulaires mais, pour être reconnues par le protéasome 26S puis dégradées, ces protéines devront être au préalable marquées par l'ubiquitine, une protéine de 76 aminoacides qui sert d’indicateur aux protéines devant être dégradées par les protéasomes. Le régulateur 19S possède une base composée de 9 sous-unités dont 6 ATPases qui interagissent avec l'anneau α du protéasome 20S ; la partie supérieure du complexe contient plus de 10 sous-unités dont les fonctions précises sont mal connues. Le complexe 19S est capable de reconnaître et capturer les protéines possédant une chaîne de plusieurs ubiquitines, de recycler cette dernière, de déplisser et d'ouvrir le pore central du protéasome 20S et d'y introduire les protéines destinées à être dégradées dans la chambre catalytique. L'énergie nécessitée par ces différentes fonctions provient de l'hydrolyse de l'ATP par les ATPases présentes à la base du régulateur.
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Écrit par
- Yves BRIAND : professeur des Universités
- Encyclopædia Universalis : services rédactionnels de l'Encyclopædia Universalis
Classification
Médias
Structure d’un protéasome
Encyclopædia Universalis France
Différentes formes de protéasomes
Encyclopædia Universalis France
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