PROTÉINES (histoire de la notion)

La liaison peptidique

Par quel genre de liaison les unités aminoacides (monomères) sont-elles associées les unes aux autres pour former une protéine (polymère) ? C'est en septembre 1902, au cours d'un congrès tenu à Karlsbach que deux chercheurs, Franz Hofmeister, professeur de pharmacologie à l'université de Prague, et Emil Fisher, directeur de l'Institut de chimie de l'université de Berlin, décrivent des résultats expérimentaux qui seront à l'origine du concept de liaison peptidique. Hofmeister fonde sa démonstration sur le fait que, lors de l'hydrolyse acide d'une protéine, des groupes aminés sont libérés en quantités équivalentes à celles des molécules acides apparues sous forme libre. Il montre également la présence dans les protéines de groupes amides [CONH], lesquels disparaissent lorsque les protéines sont entièrement hydrolysées.

L’approche expérimentale de Fisher est fondée quant à elle sur la pratique d'une chimie de synthèse dans laquelle il excelle. En collaboration avec Ernest Fourneau (fondateur de la chimie thérapeutique en France), il découvre qu'au cours de la préparation d'esters d'aminoacides, des produits de condensation s’accumulent qui, par hydrolyse à chaud, libèrent des structures linéaires porteuses de groupes amides [CONH]. Fischer propose d'appeler « dipeptides », « tripeptides »… et, d'une façon générale, « polypeptides » ces produits de condensation d'aminoacides. Le groupe amide [CONH] servant de lien entre deux aminoacides prend le nom de liaison peptidique. En 1907, Fischer réussit à synthétiser un peptide de quatorze aminoacides enchaînés les uns aux autres par des liaisons peptidiques.