PROTÉINES (histoire de la notion)

Propriétés physico-chimiques des protéines

À la fin du xix^e siècle, un biochimiste anglais de Cambridge, William Bate Hardy, découvre que les protéines sont porteuses de charges électriques et qu'elles migrent dans un champ électrique en fonction du pH du milieu. Cette migration entre une anode et une cathode, initialement appelée « cataphorèse », sera par la suite dénommée « électrophorèse ». Les protéines sont désormais considérées comme des électrolytes.

Au tournant du xx^e siècle, en utilisant des sels minéraux, tels que le sulfate d'ammonium, on parvient à isoler par précipitation, à partir d'un mélange de protéines, certaines de celles-ci. Cette technique, dite de précipitation fractionnée, sera d'usage courant dans la première moitié du xx^e siècle avant d'être concurrencée par des techniques plus élaborées, telles que la chromatographie par échange d'ions ou le tamisage moléculaire.

Si l’on est ainsi parvenu à isoler et à purifier certaines protéines – dont on découvre qu'elles sont toujours constituées par l'assemblage d'aminoacides par des liaisons peptidiques –, la question du nombre des protéines différentes existantes et celle de savoir s’il s’agit de molécules distinctes au sens chimique du terme, restent alors sans réponses et seront à l’origine d’hypothèses qui parasiteront longtemps les études sur ce sujet…

Dans les années 1860, le physico-chimiste anglais Thomas Graham avait mis au point un appareil de dialyse constitué d'un tube obturé par une membrane de parchemin, le tout étant immergé dans de l'eau. Graham montra que des protéines en solution aqueuse, placées dans le tube de dialyse, diffusent très lentement à travers la membrane de parchemin alors que des substances de faible poids moléculaire diffusent très rapidement. Il proposa d'attribuer aux protéines, devenues ainsi macromolécules, le label « colloïde » et d'appeler « état colloïdal » l'état d'agrégation des colloïdes. La théorie des colloïdes perdurera jusque dans la première moitié du xx^e siècle et sera responsable d'erreurs d'interprétation.

C’est ainsi que, dans les années 1910, Stéphane Leduc pense avoir démontré que les colloïdes s’isolent de l’extérieur par une sorte de membrane rigide qui s’organise spontanément, mimant ainsi l’apparence d’une cellule. Ses travaux sur la vie artificielle connaîtront un succès certain et persistant. Selon une logique finalement assez voisine, dans les années 1950, des biologistes soviétiques, en particulier Olga Lepechinskaïa, pensent avoir observé l’apparition de cellules vivantes à partir de coacervats de colloïdes.

Dans les années 1930, la protéinologie structurale vécut une époque de théorisation qui s'appuyait sur la doctrine de l'état colloïdal des protéines et qui, finalement, se solda par une série de concepts erronés. À cette époque , le physicien suédois Theodor Svedberg construisit une ultracentrifugeuse analytique munie d'un dispositif optique qui permettait de suivre la migration d'une espèce protéique dans un milieu liquide au cours de la centrifugation, d'en évaluer la vitesse de sédimentation plus ou moins rapide et le poids moléculaire, et éventuellement de séparer des espèces protéiques de tailles différentes présentes dans un mélange. Quatorze protéines furent retenues pour une analyse approfondie de leurs constantes de sédimentation et de leurs poids moléculaires. Ces derniers s'échelonnaient de 34 500 pour l'ovalbumine à 5.10⁶ pour l'hémocyanine d'escargot, en passant par 68 000 pour la sérumalbumine et l'hémoglobine, 103 800 pour une globuline du sérum, 208 000 pour une série de protéines comprenant en particulier l'amandine, l'édestine... Svedberg fut frappé par le fait que les[...]