PROTÉINES Structures

Depuis les travaux du chimiste allemand Emil Fischer, Prix Nobel de chimie en 1902 pour la synthèse chimique de molécules biologiques, on sait que les protéines sont des assemblages de « briques élémentaires », les vingt acides aminés (ou aminoacides). Le terme de protide encore utilisé à l’époque a vieilli, et est désormais réservé aux protéines alimentaires. En biochimie, on distingue désormais, selon le nombre d’acides aminés qui constituent la chaîne, les peptides qui n’en contiennent que quelques-uns, les polypeptides ou plutôt les petites protéines qui en contiennent quelques dizaines, et les protéines pouvant contenir jusqu'à un millier d'acides aminés. Il existe des protéines de taille plus grande, mais elles sont le plus souvent formées par l'association non covalente de plusieurs autres protéines. Des associations peuvent également conduire à constituer, dans les cellules, des édifices à dominante protéique gigantesques, voire des organites, visibles au microscope (ribosomes, microfilaments, cytosquelette, etc.).

Les peptides, polypeptides et protéines remplissent des fonctions extrêmement diverses dans l’organisme. Les peptides et polypeptides sont le plus souvent des composants de systèmes de signalisation spécialisés (hormones comme l’insuline ou le glucagon, neuropeptides comme le neuropeptide Y ou encore signaux intracellulaires comme l’ubiquitine). Les protéines quant à elles contribuent à tous les actes de la vie de l’organisme. On peut tenter de les classer selon leur fonction : une grande part d‘entre elles sont dotées d’une activité catalytique (enzymes réalisant les opérations du métabolisme cellulaire) ; on trouve par ailleurs des protéines de structure comme les composants du cytosquelette, de stockage comme l’ovalbumine, de motricité comme l’actine et les protéines du muscle, des protéines de transport, etc. On peut aussi tenter de les classer selon leur forme : protéines fibreuses ou globulaires, par exemple. Ces tentatives de classification n’ont pas grande valeur du fait en particulier que les protéines peuvent avoir plusieurs fonctions. En définitive, le seul trait qui leur est vraiment commun est qu’elles sont invariablement constituées par un enchaînement ordonné d’aminoacides, une chaîne polypeptidique.

Les niveaux hiérarchiques de l'architecture protéique

La chaîne polypeptidique qui est la traduction de l'information monodimensionnelle contenue dans l'ADN se replie pour former la structure tridimensionnelle compacte de la molécule fonctionnelle. Malgré le grand nombre de conformations qu'une chaîne polypeptidique peut a priori adopter, il n'existe qu'un nombre restreint de motifs structuraux dans les protéines, et une même chaîne polypeptidique conduit à une conformation unique de la protéine native – ou à un très petit nombre de conformations voisines. Certaines parties de la chaîne s'ordonnent en structures régulières, essentiellement des hélices et des feuillets. De tels segments de structures régulières interagissent avec d'autres segments de la chaîne d'organisation non régulière pour former des « unités de construction » dont l'assemblage engendre finalement la structure de la protéine, celle qui permet d’assurer ses fonctions, enzymatiques ou autres.

La nomenclature introduite en 1959 par Linderstrøm-Lang distingue ainsi structures primaire, secondaire et tertiaire. Bernal et Rossmann ont quant à eux respectivement introduit le terme de structure quaternaire et le concept de structure supersecondaire. Une telle nomenclature en niveaux d'organisation souligne la hiérarchie structurale de l'architecture protéique.