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VENINS

Diversité de la composition des venins

Les venins sont constitués d'un cocktail complexe de molécules biologiques dont certaines sont des toxines. Ces dernières sont généralement représentées par des protéines de structure et d'effets très variés. Notons cependant la remarquable exception des venins d'amphibiens, animaux venimeux passifs, qui sont caractérisés par leur richesse en alcaloïdes. Ceux-ci peuvent parfois accompagner des toxines protéiques (comme dans les venins de certaines espèce de fourmis). Nombre d'arthropodes produisent également des substances organiques irritantes, de complexité variable et souvent excrétées par le tégument, qui ont surtout une valeur répulsive ou défensive : acide formique des fourmis, phénols, quinones, terpènes des myriapodes et des coléoptères.

Outre les toxines, les venins renferment des amines biogènes, des polyamines et de nombreuses enzymes habituellement présentes dans les sécrétions physiologiques de l'animal considéré et dont le rôle exact dans le venin reste hypothétique.

Au sein d'une même espèce, la composition des venins peut varier en fonction du sexe (araignées par exemple), de l'âge (serpents), des populations animales et du biotope (scorpions), voire parfois du régime alimentaire (serpents). Par ailleurs, les espèces animales ne présentent pas la même sensibilité vis-à-vis des venins. Il n'est pas rare d'observer, dans un venin, des composants qui sont actifs uniquement sur les arthropodes (certains venins d'araignées ou de scorpions) ou sur les mammifères (venins de certains scorpions), exceptionnellement uniquement ou principalement sur l'homme (venins de certaines mygales). Chez les insectes, certaines salives venimeuses agissent seulement sur d'autres insectes. En règle générale, les animaux venimeux ne sont pas, ou peu, sensibles à leur propre venin. Ce phénomène a surtout été étudié chez les serpents. Deux mécanismes différents peuvent expliquer cette insensibilité. Vis-à-vis des neurotoxines de leur venin, les serpents ont des récepteurs cellulaires de structure légèrement modifiée, par rapport à celle des espèces sensibles, et sur lesquels les neurotoxines ne peuvent pas se fixer. Vis-à-vis des autres composants toxiques de leur venin, ils disposent d'inhibiteurs naturels circulant dans leur sang. Ces observations, et quelques autres, posent notamment la question des relations évolutives entre fonction immunitaire innée et fonction venimeuse.

Les toxines protéiques

Ces substances peuvent être classées en deux grands groupes : les neurotoxines, qui se fixent sur un récepteur cellulaire, et les enzymes dont certaines sont bifonctionnelles, c'est-à-dire à qu'elles présentent des effets neurotoxiques qui viennent s'ajouter à leur fonction proprement enzymatique.

Les neurotoxines

Les neurotoxines sont des protéines, généralement de taille modeste à moyenne, qui sont constituées d'une séquence d'aminoacides comptant vingt à soixante résidus et réticulée par plusieurs ponts disulfure qui leur confèrent une grande stabilité chimique. La nomenclature par lettres grecques de ces toxines n'a habituellement pas la même signification selon le groupe zoologique.

Chez les serpents, les neurotoxines alpha rassemblent des neurotoxines curarisantes (qui, comme le curare, agissent en bloquant l'action des nerfs moteurs sur les muscles) et des cardiotoxines qui sont aussi des cytotoxines, c'est-à-dire qu'elles entraînent la mort des cellules avec lesquelles elles entrent en contact. Caractéristiques des venins d'élapidés (cobras, bongares, mambas, micrures), elles sont définies par une structure commune qui ressemble à trois doigts dressés (structure dite à trois doigts). Les neurotoxines curarisantes sont dites post-synaptiques puisqu'elles se fixent sur des récepteurs cellulaires localisés sur la membrane[...]

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Écrit par

  • : directeur de recherche à l'Institut de recherche pour le développement
  • : attaché honoraire au Muséum national d'histoire naturelle, Paris

Classification

Médias

Scorpion - crédits : Tim Flach/ Getty Images

Scorpion

Vipère aspic - crédits : G. Roli/ De Agostini/ Getty Images

Vipère aspic

Serpent à sonnette - crédits : Paul Chesley/ Stone/ Getty Images

Serpent à sonnette

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  • ARACHNIDES

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